Шта је пролин: Разумевање пролина
Пролин је неесенцијална аминокиселина у људском телу. Пролин има три облика: ДЛ-пролин, Л-пролин и Д-пролин. Пролин који се обично помиње је Л-пролин, природна аминокиселина која је колонасти кристал на собној температури. Брзо се разлаже на 215-220 степени када се загрева. Растворљив је у врућој води и етанолу, благо слаткастог укуса и хигроскопан. Ротира се лево у алкалном раствору. [ ]Д25-86.5 степен (вода), -60.4 степен (5Н хлороводонична киселина). Налази се у разним протеинима. То је умерено богата аминокиселина у морским планктонским организмима и такође је присутна у морској води, честицама и морским седиментима.
Шта је пролин: својства структуре протеина
Јединствена циклична структура бочног ланца пролина даје пролину одличну конформациону ригидност у поређењу са другим аминокиселинама. Такође утиче на брзину формирања пептидне везе између пролина и других аминокиселина. Када је пролин везан за амидну групу у пептидној вези, његов азот није везан ни за један водоник, што значи да не може донирати водоничне везе, али може да прихвати водоничне везе.
Формирање пептидних веза са долазним Про-тРНАПро је много спорије него са било којом другом тРНК, што је општа карактеристика Н-алкил амино киселина. Формирање пептидне везе између долазеће тРНК и ланца који се завршава пролином је такође споро. Формирање пролин-пролин везе је најспорије.
Јединствена конформациона ригидност пролина утиче на секундарну структуру протеина у близини остатака пролина и може објаснити већу преваленцију пролина у термофилним бактеријским протеинима. Секундарна структура протеина се може описати диедралним угловима φ, ψ и ω протеинске кичме. Циклична структура бочног ланца пролина закључава угао φ на око -65 степени.
Пролин може деловати као структурални дисруптор у конвенционалним елементима секундарне структуре као што су -хелицес и -схеетс; међутим, пролин се такође обично налази као к-ти остатак у -хеликсу и на ивицама -листова. Пролин лацтобациллус прах је такође уобичајен у завојима (друга секундарна структура), помажући да се формирају -окрети. Ово може објаснити чудну чињеницу да је пролин често изложен растварачу упркос томе што има потпуно неполарни бочни ланац.
Узастопни пролини или хидроксипролини могу произвести полипролинске спирале, које су главна секундарна структура у колагену. Хидроксилација пролина значајно повећава конформациону стабилност колагена помоћу пролил хидроксилазе. Због тога је хидроксилација пролина кључни биохемијски процес за одржавање везивног ткива виших организама. Тешке болести попут скорбута могу бити узроковане дефектима у овој хидроксилацији, као што су мутације пролил хидроксилазе или недостатак кофактора есенцијалне аскорбинске киселине (витамин Ц).